Protéine

Représentation schématique de la myoglobine. Cette protéine homologue de l'hémoglobine se lie au dioxygène au niveau des muscles. Elle est la première dont la structure est résolue par cristallographie et diffraction des rayons X par Max Perutz et John Kendrew.

Une protéine est une macromolécule biologique composée d’une ou plusieurs chaînes d'acides aminés liées entre eux par des liaisons peptidiques (chaine polypeptidique). En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient un grand nombre d’acides aminés, et de peptide pour des assemblages de petite taille.

L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes des carbones et d'azote des deux liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit la position relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.

Il existe plusieurs protéines chaperon [chaperonnes] qui facilitent, voire sont nécessaires, au repliement des protéines vers l'état actif.

Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire principalement.

Les protéines sont les éléments essentiels de la vie de la cellule : elles peuvent jouer un rôle structurel (comme l'actine), un rôle dans la mobilité (comme la myosine), un rôle catalytique (les enzymes), un rôle de régulation de la compaction de l'ADN (les histones) ou d'expression des gènes (les facteurs de transcription), etc. En fait, l'immense majorité des fonctions cellulaires sont assurées par des protéines.

Étymologie

Les protéines furent découvertes par le chimiste néerlandais Gerhard Mulder (1802-1880)^{[réf. nécessaire]}. Le terme protéine vient du grec ancien prôtos qui signifie premier, essentiel. Ceci fait probablement référence au fait que les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire (≈60%) du poids sec des cellules. Une autre théorie, voudrait que protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au dieu grec Protée qui pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions. Mais ceci ne fut découvert que bien plus tard, au cours du XX^e siècle.

Synthèse

Article détaillé : Synthèse des protéines.

Les protéines sont assemblées à partir des acides aminés en fonction de l'information présente dans les gènes. Leur synthèse se fait en deux étapes :

• La transcription où la séquence d'ADN codant le gène associé à la protéine est transcrite en ARN messager
• La traduction où l'ARN messager est traduit en protéine, au niveau du ribosome, en fonction du code génétique

L'assemblage d'une protéine se fait donc acide aminé par acide aminé de son extrémité N-terminale à son extrémité C-terminale. Après sa synthèse par le ribosome, la protéine peut subir des modifications post-transcriptionnelles, clivages, maturations. Enfin, des processus d'épissage alternatif de l'ARN messager font que plusieurs formes différentes d'une protéine peuvent être produites à partir d'un même gène.

Structure

Article détaillé : Structure des protéines.

Les protéines sont des objets moléculaires dont la description précise introduit la notion de structures (de manière plus ou moins hiérarchique).

La fonction des protéines est conférée par leur structure tridimensionnelle^[1], c'est-à-dire la manière dont les acides aminés sont agencés les uns par rapport aux autres dans l'espace. C'est la raison pour laquelle les méthodes de détermination des structures tridimensionnelles ainsi que les mesures de la dynamique des protéines sont importantes et constituent un champ de recherche très actif. En plus de ces méthodes expérimentales, de nombreuses études portent sur des méthodes informatiques de prédiction de la structure 3D à partir de la séquence.

Propriété

Article détaillé : Propriétés physico-chimiques des protéines.

Fonction

Article détaillé : Fonction des protéines.

Les protéines remplissent des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme ^[2]:

• les protéines enzymatiques, qui catalysent l'essentiel des réactions chimiques de la cellule
• les protéines de structure, qui permettent à la cellule de maintenir son organisation dans l'espace. Elles sont les constituants du cytosquelette
• les protéines de transport, qui assurent le transfert des différentes molécules dans et en dehors des cellules
• les protéines régulatrices, qui modulent l'activité d'autres protéines ou qui contrôlent l'expression des gènes
• les protéines de signalisation, qui captent les signaux extérieurs, et assurent leur transmission dans la cellule ou l'organisme
• les protéines motrices, permettant aux cellules ou organismes ou à certains éléments (cils) de se mouvoir ou se déformer

Phénotype

Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du gène. Or les séquences des gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres vivants diploïdes, il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appelées allèles. L'ensemble des allèles d'un individu forme le génotype.

Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également exister en différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un individu à l'autre : tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont appelées le phénotype. Chez un même individu, un groupe de protéines à séquence similaire et fonction identique est dit isoforme. Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatif d'un même gène, l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieurs gènes homologues dans le génome.

Évolution

Au cours de l'évolution, les accumulations de mutations ont fait diverger les gènes au sein des espèces et entre espèces. De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut toutefois définir des familles de protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, dans une espèce peuvent coexister des gènes, et par conséquent des protéines, très similaires formant une famille. Deux espèces proches ont de fortes chances d'avoir des représentants de même famille de protèines.

On parle d'homologie entre protéines lorsque différentes protéines ont une origine commune, un gène ancestral commun.

La comparaison des séquences de protéines permet de mettre en évidence le degré de « parenté » entre différentes protèines, on parle ici de similarité de séquence. La fonction des protéines peut diverger au fur et à mesure que la similarité diminue, donnant ainsi naissance à des familles de protéines ayant une origine commune mais ayant des fonctions différentes.

L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que beaucoup s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une fonction spécifique. L'existence de protéines à plusieurs domaines peut être le résultat de la recombinaison en un gène unique de plusieurs gènes originellement individuels, et réciproquement des protéines composés d'un unique domaine peuvent être le fruit de la séparation en plusieurs gènes d'un gène originellement codant pour une protéine à plusieurs domaines.

Alimentation humaine

Dans l'alimentation, les protéines sont désagrégées durant la digestion à partir de l'estomac. C'est là que les protéines sont hydrolysées par des protéases et coupées en polypeptides pour ensuite fournir des acides aminés pour l'organisme, y compris ceux, dits essentiels, que l'organisme n'est pas capable de synthétiser. Le pepsinogène est converti en pepsine quand il arrive au contact avec l'acide chlorhydrique. La pepsine est la seule enzyme protéolytique qui digère le collagène, la principale protéine du tissu conjonctif. La majeure partie de la digestion des protéines a lieu dans le duodénum.

Presque toutes les protéines sont absorbées quand elles arrivent dans le jéjunum et seulement 1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains acides aminés restent dans les cellules épithéliales et sont utilisés pour la synthèse de nouvelles protéines, y compris certaines protéines intestinales, constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle.

Aliments riches en protéines

• Légumes secs (soja, lentilles, haricots secs par exemple ; également riches en fer) et céréales complètes
• Produits laitiers concentrés ou secs (fromages par exemple ; également riches en calcium et vitamine B)
• Viande (également riche en fer)
• Poisson
• Œuf
• Pain, pâtes alimentaires, riz, autres céréales (également riches en glucides, vitamine B, minéraux, fibres)
• Fruits secs et oléagineux (amandes, cacahuètes (arachides), noisettes, noix, noix de cajou, pignons, pistaches : entre 15 et 30 % de protéine)

Compléments alimentaires

Les compléments alimentaires peuvent être enrichis en protéines, principalement pour les sportifs souhaitant développer leur volume musculaire, mais aussi pour les personnes qui souffrent de carences en protéines.

Bibliographie

• (fr) Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad. Serge Weinman), Biochimie, Flammarion, « Médecine-Sciences », Paris, 2003, 5^e éd. (ISBN 978-2-257-17116-0).
• (fr) Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin), Introduction à la structure des protéines, De Boeck Université, Bruxelles, 1996 (ISBN 978-2-8041-2109-9).

Notes et références

1. ↑ aussi appelée structure tertiaire ou structure 3D.
2. ↑ Harvey Lodish, Arnold Berk, Paul Matsudaira, Chris A. Kaiser, Monty Krieger, Matthew P. Scott, S. Laurence Zipursky et James Darnell (trad. Pierre L. Masson et Chrystelle Sanlaville), Biologie moléculaire de la cellule [« Molecular Cell Biology »], Bruxelles, De Boeck Université, 2005 [détail de l’édition] 

Voir aussi

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• « Protéine », sur le Wiktionnaire (dictionnaire universel)

• Acide aminé
• Biophysique
• Protéomique
• Aquaporine
• Peptide
• Hétéroprotéine
• Polypeptide
• Protéine de Rieske
• Transporteur lysosomal d'acide aminé
• Folding@Home et son égal français Proteins@home
• Classes de protéines :
  • Protéine fibreuse
  • Protéine globulaire
• Protéinémie et Électrophorèse des protéines
• Viciline
• facteurs de transcription
• Protéines Cdx
• Protéines recombinantes
• Protéine d'échafaudage

Liens externes

• (en) Projet Predictor Un logiciel de calcul partage qui utilise la plateforme BOINC, pour étudier le repliement des protéines.
• (en) Serveur MRS Un serveur de banques de données biologiques, où l'identification d'une entrée dans la banque PDB permet de visualiser la structure à l'écran, en mode dynamique (voyez par exemple ce que produit une recherche dans la banque PDB des entrées correspondant à la trypsine).
• (en) Proteins@home Un projet à grande échelle pour étudier le repliement des protéines, auquel vous pouvez participer avec votre ordinateur.