- Trypsine
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Trypsine 
Structure cristallographique de la trypsineCaractéristiques générales Autres noms ou symbole α-trypsine ; β-trypsine ; cocoonase ; parenzyme ; parenzymol ; tryptar ; trypure ; pseudotrypsine ; tryptase ; tripcellim ; récepteur spermique-hydrolase Fonction sérine-protéase Symbole PRSS1, PRSS2, PRSS3 Homo sapiens Chromosome et locus 7q32qter Poids moléculaire 62 529 kD (isoforme A) Autre symbole TRY1 Numéro CAS Entrez 5644 HUGO 9475 OMIM 276000 RefSeq NM_002769 UniProt P07477 Nomenclature EC 3.4.21.4 Homo sapiens Chromosome et locus 7q35 Poids moléculaire 28 161 kD (isoforme B) Autre symbole TRY2 Entrez 5645 HUGO 9483 OMIM 601564 RefSeq NM_002770 UniProt P07478 Homo sapiens Chromosome et locus 9p13 Poids moléculaire 26 727 kD (isoforme C) Autre symbole TRY3 Entrez 5646 HUGO 9486 RefSeq NM_002771 UniProt P35030
La trypsine (EC ) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.Sommaire
Synthèse
Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique.
Activité enzymatique
La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide. Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Stable à pH acide (<7), elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin.
La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène.
Cette enzyme sert également lors de la 2ème semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion.
Pathologies associées
Dans la pancréatite et la mucoviscidose, la trypsine étant mal évacuée, elle est la principale cause de la réaction inflammatoire du pancréas.
Utilisation
La trypsine se retrouve chez la plupart des animaux. cette enzyme est très utilisée pour des approches de recherche en protéomique, spécialement pour la caractérisation et séquençage de protéines.
Elle est également utilisée en spectrométrie de masse particulièrement en protéomique ainsi qu'en imagerie.
La trypsine est utilisée en culture cellulaire pour détacher des cellules cultivées en flasque de culture ou en boîte de Pétri lorsque ces cellules sont adhérentes. Les cellules se retrouvent alors en suspension. L'action de la trypsine est inhibée par un ajout de sérum de veau fœtal. L'adhésion cellulaire peut alors reprendre, éventuellement dans le nouveau récipient. Ce traitement est quotidiennement utilisé en biologie cellulaire pour amplifier les cultures cellulaires (en passant à une flasque de culture plus grande ou en multipliant les flasques) ou pour compter les cellules via un compteur de cellules (FACS, pour "Fluorescence-Activated Cell Sorting").
La trypsine est également utilisée en immuno-hématologie pour la recherche des anticorps irréguliers ou encore lors de l'établissement d'un caryotype : elle permet, en collaboration avec le Giemsa, l'apparition de bandes G sur l'ADN et donc l'identification précise des chromosomes. Une anomalie chromosomique peut être ainsi détectée.
Séquence de la trypsine humaine
L'isoforme A contient 304 acides aminés.
10 20 30 40 50 60 MCGPDDRCPA RWPGPGRAVK CGKGLAAARP GRVERGGAQR GGAGLELHPL LGGRTWRAAR 70 80 90 100 110 120 DADGCEALGT VAVPFDDDDK IVGGYTCEEN SLPYQVSLNS GSHFCGGSLI SEQWVVSAAH 130 140 150 160 170 180 CYKTRIQVRL GEHNIKVLEG NEQFINAAKI IRHPKYNRDT LDNDIMLIKL SSPAVINARV 190 200 210 220 230 240 STISLPTTPP AAGTECLISG WGNTLSFGAD YPDELKCLDA PVLTQAECKA SYPGKITNSM 250 260 270 280 290 300 FCVGFLEGGK DSCQRDSGGP VVCNGQLQGV VSWGHGCAWK NRPGVYTKVY NYVDWIKDTI AANSL'isoforme B contient 260 acides aminés.
10 20 30 40 50 60 MELHPLLGGR TWRAARDADG CEALGTVAVP FDDDDKIVGG YTCEENSLPY QVSLNSGSHF 70 80 90 100 110 120 CGGSLISEQW VVSAAHCYKT RIQVRLGEHN IKVLEGNEQF INAAKIIRHP KYNRDTLDND 130 140 150 160 170 180 IMLIKLSSPA VINARVSTIS LPTTPPAAGT ECLISGWGNT LSFGADYPDE LKCLDAPVLT 190 200 210 220 230 240 QAECKASYPG KITNSMFCVG FLEGGKDSCQ RDSGGPVVCN GQLQGVVSWG HGCAWKNRPG 250 260 VYTKVYNYVD WIKDTIAANSL'isoforme C contient 247 acides aminés.
10 20 30 40 50 60 MNPFLILAFV GAAVAVPFDD DDKIVGGYTC EENSLPYQVS LNSGSHFCGG SLISEQWVVS 70 80 90 100 110 120 AAHCYKTRIQ VRLGEHNIKV LEGNEQFINA AKIIRHPKYN RDTLDNDIML IKLSSPAVIN 130 140 150 160 170 180 ARVSTISLPT TPPAAGTECL ISGWGNTLSF GADYPDELKC LDAPVLTQAE CKASYPGKIT 190 200 210 220 230 240 NSMFCVGFLE GGKDSCQRDS GGPVVCNGQL QGVVSWGHGC AWKNRPGVYT KVYNYVDWIK DTIAANSCatégorie :- EC 3.4.21
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