Coenzyme F420

Coenzyme F420
Structure de la coenzyme F420.
Général
No CAS	64885-97-8
PubChem	123996
ChEBI	16848
SMILES	C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)O)C(=O)O)OP(=O)(O)OC[C@H]([C@H]([C@H](CN1C2=CC(=O)C=CC2=CC3=C1NC(=O)NC3=O)O)O)O PubChem, Vue 3D
InChI	Std. InChI : Vue 3D InChI=1S/C29H36N5O18P/c1-12(25(42)31-17(28(46)47)4-6-21(38)30-16(27(44)45)5-7-22(39)40)52-53(49,50)51-11-20(37)23(41)19(36)10-34-18-9-14(35)3-2-13(18)8-15-24(34)32-29(48)33-26(15)43/h2-3,8-9,12,16-17,19-20,23,36-37,41H,4-7,10-11H2,1H3,(H,30,38)(H,31,42)(H,39,40)(H,44,45)(H,46,47)(H,49,50)(H2,32,33,43,48)/t12-,16-,17-,19-,20+,23-/m0/s1 Std. InChIKey : XXFFZHQKSZLLIT-NALJQGANSA-N
Propriétés chimiques
Formule brute	C29H32N5O18P  [Isomères]
Masse molaire[1]	769,5608 ± 0,0318 g·mol-1 C 45,26 %, H 4,19 %, N 9,1 %, O 37,42 %, P 4,02 %,
Unités du SI & CNTP, sauf indication contraire.

La coenzyme F₄₂₀, ou 8-hydroxy-5-déazaflavine, est une coenzyme flavinique intervenant dans les réactions d'oxydo-réduction chez les archées méthanogènes^[2], chez de nombreuses actinobactéries, et ponctuellement chez d'autres lignées bactériennes. C'est un substrat pour la 5,10-méthylènetétrahydrométhanoptérine réductase et la méthylènetétrahydrométhanoptérine déshydrogénase^[4],[5]. Cette coenzyme doit son nom à son maximum d'absorption à λ_max = 420 nm.

Structurellement semblable à la riboflavine et au FAD, elle agit davantage comme la nicotinamide. Son potentiel d'oxydo-réduction vaut -350 mV, valeur proche de celle du NADH et du NADPH (-320 mV) ; comme ce dernier, F₄₂₀ apporte un anion hydrure H^-, composé d'un proton et de deux électrons.

Cette structure se retrouve chez les archées, mais aussi chez les bactéries Gram-positives telles que Streptomyces (actinomycètes) et Mycobacterium^[6]. Des variantes de ce cofacteur ont également été identifiées chez une cyanobactérie, Anacystis nidulans^[7] ainsi qu'une algue verte, Scenedesmus acutus, qui est un eucaryote.

F₄₂₀ intervient dans les processus de méthanogenèse^[8], de réduction des sulfites^[9], la détoxination des dérivés réactifs de l'oxygène^[10]et la chaîne respiratoire^[11] chez les archées.

Une source particulièrement riche en F₄₂₀ est Mycobacterium smegmatis, dans laquelle plusieurs dizaines d'enzymes utilisent du F₄₂₀ comme cofacteur à la place de la FMN utilisée par les enzymes homologues de la plupart des autres espèces^[12].

Notes et références

1. ↑ Masse molaire calculée d’après Atomic weights of the elements 2007 sur www.chem.qmul.ac.uk.
2. ↑ (en) Deppenmeier U, « Redox-driven proton translocation in methanogenic Archaea », dans Cell. Mol. Life Sci., vol. 59, n^o 9, 2002, p. 1513–33 [lien PMID, lien DOI] 
3. ↑ (en) Fox JA, Livingston DJ, Orme-Johnson WH, Walsh CT, « 8-Hydroxy-5-deazaflavin-reducing hydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum: 1. Purification and characterization », dans Biochemistry., vol. 26, n^o 14, 1987, p. 4219-4227 [lien PMID, lien DOI] 
4. ↑ (en) C. H. Hagemeier, S. Shima, R. K. Thauer, G. Bourenkov, H. D. Bartunik, U. Ermler, « Coenzyme F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (Mtd) from Methanopyrus kandleri: a methanogenic enzyme with an unusual quarternary [sic] structure », dans J. Mol. Biol., vol. 332, n^o 5, 2003, p. 1047–1057 [lien PMID, lien DOI] 
5. ↑ (en) G. D. Vogels, C. Van Der Drift, J. T. Keltjens, W. J. Geerts, « Purification and properties of 5,10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase and 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase, two coenzyme F420-dependent enzymes, from Methanosarcina barkeri », dans Biochim. Biophys. Acta., vol. 1079, n^o 3, 1991, p. 293-302 [lien PMID, lien DOI] 
6. ↑ (en) J. R. D. McCormick et George O. Morton, « Identity of cosynthetic factor I of Streptomyces aureofaciens and fragment FO from coenzyme F₄₂₀ of Methanobacterium species », dans J. Am. Chem. Soc. 1982, 104 (14), 4014-4015. DOI:10.1021/ja00378a044
7. ↑ (en) A. P. Eker et al., « DNA photoreactivating enzyme from the cyanobacterium Anacystis nidulans », dans J Biol Chem. 1990, 265 (14), 8009–8015. PMID : 2110564
8. ↑ (en) D. E. Graham et R. H. White, « Elucidation of methanogenic coenzyme biosyntheses: from spectroscopy to genomics », dans Nat Prod Rep. 2002, 19 (2), 133–147. PMID : 12013276
9. ↑ (en) E. F. Johnson et B. Mukhopadhyay, « A new type of sulfite reductase, a novel coenzyme F₄₂₀-dependent enzyme, from the methanarchaeon Methanocaldococcus jannaschii », dans J Biol Chem. 2005, 280 (46), 38776-38786. PMID : 16048999
10. ↑ (en) H. Seedorf et al., « F₄₂₀H₂ oxidase (FprA) from Methanobrevibacter arboriphilus, a coenzyme F₄₂₀-dependent enzyme involved in O₂ detoxification », dans Arch Microbiol. 2004, 182 (2-3), 126-137. PMID : 15340796
11. ↑ (en) U. Deppenmeier, « The membrane-bound electron transport system of Methanosarcina species », dans J Bioenerg Biomembr., 2004, 36 (1), 55-64. PMID : 15168610
12. ↑ (en) J. D. Selengut, D. H. Haft, « Unexpected abundance of coenzyme F(420)-dependent enzymes in Mycobacterium tuberculosis and other actinobacteria. », dans J Bacteriol., vol. 192, n^o 21, 2010, p. 5788-5798 [lien PMID, lien DOI] 

Voir aussi

Articles connexes

• Coenzyme M
• Coenzyme B
• Méthanofurane
• Tétrahydrométhanoptérine

Liens externes

• Entrée KEGG pour F₄₂₀