Flavine (groupe)

L'isoalloxazine, noyau de base des flavines.

Les flavines (du latin flavus, « jaune ») est le nom commun d'un groupe de colorants naturels jaunes, dont la structure est basée sur un composé hétérocyclique à trois cycles, l'isoalloxazine, elle-même basée sur un noyau de ptéridine.

On trouve en particulier parmi ces composés la vitamine B2 ou riboflavine (ou encore lactoflavine), source biologique majeure en flavines, ainsi que ses dérivés, les flavoprotéines, principalement la flavine mononucléotide‎ (FMN), riboflavine phosphorylatée, et la flavine adénine dinucléotide‎, riboflavine liée à un groupe d'adénosine diphosphate. Ces derniers sont utilisés comme groupement prosthétique d'enzymes impliquées dans divers métabolismes et en particulier celui de la chaîne respiratoire.

Oxydo-réduction

Les flavines sont capables de subir des réactions d'oxydo-réduction, et peuvent accepter soit un seul électron dans un mécanisme en deux étapes, soit deux dans un mécanisme à une étape. Leur réduction s'effectue avec l'addition d'atomes d'hydrogène rsu certains atomes d'azote du noyau d'isoalloxazine:

Équilibre entre la forme oxydée (gauche) et la forme totalement réduite (droite) des flavines.

En solution aqueuse, les flavines sont des composé jaunes quand elles oxydées, qui prennent une couleur rouge dans leur forme anionique semi-réduite, ou bleue à l'état neutre (semiquinone), et incolore quand elles sont totalement réduites^[1]. Les formes oxydée et réduitee sont en équilibre rapide avec la forme semiquinone (radical (chimie)), déplacé dans le sens de la destruction du radical ^[2]:

Fl_ox + Fl_redH₂ ⇌ FlH^•

où Fl_ox est la forme oxydée de la flavine, Fl_redH₂ la forme totalement réduite (par l'addition de deux atomes dihydrogène) et FlH^• la forme semiquinone (addition d'un seul atome d'hydrogène).

La flavine adénine dinucléotide‎ (FAD) sous la forme FADH₂ est l'un des cofacteurs qui peut transférer des électrons dans la chaîne respiratoire.

Photoréduction

Les flavines, tant libres que liées à des protéines, sont photoréduisibles, c'est-à-dire capables d'être réduites par la lumière dans un mécanisme assisté par plusieurs composés organiques, tels que les acides aminés, les acides carboxyliques et les amines^[2].

Flavine adénine dinucléotide‎

Article détaillé : Flavine adénine dinucléotide.

FAD

La flavine adénine dinucléotide (FAD) est un groupement prosthétique de nombreuses enzymes, notamment la ferredoxine-NADP+ réductase, la monoamine oxydase, la D-acide aminé oxydase, la glucose oxydase, la xanthine oxydase et l' acyl-CoA déshydrogénase.

FADH and FADH₂ sont les formes réduites de la FAD. FADH₂ est un groupement prosthétique de la succinate déshydrogénase, une enzyme impliquée dans le cycle de Krebs. Dans la phosphorylation oxydative, deux molécules de FADH₂ produisent 1,5 molécules d'ATP chacune, ou trois molécules d'ATP combinées.

Flavine mononucléotide

Article détaillé : Flavine mononucléotide.

FMN

La flavine mononucléotide (FMN) est un groupement prosthétique qu'on trouve, entre autres, dans la NADH déshydrogénase, la NADPH déhsydrogénase.

Notes et références

• (en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Flavin group » (voir la liste des auteurs)

1. ↑ Leonor Michaelis, « Potentiometric Study of the Flavins », dans J. Biol. Chem., vol. 116, n^o 2, 1 December 1936, p. 587–607 [texte intégral (page consultée le 2008-04-25)] 
2. ↑ ^{a et b} Vincent Massey, « Light-Mediated Reduction of Flavoproteins with Flavins as Catalysts », dans Biochemistry, vol. 17, n^o 1, janvier 1978, p. 1–8 [texte intégral [PDF], lien PMID, lien DOI (pages consultées le 2008-04-25)] 

Voir aussi

Bibliographie

• Voet, D.; Voet, J.G. (2004). Biochemistry (3rd ed.). John Wiley & Sons. (ISBN 0-471-39223-5)

Articles connexes

• Ptéridine
• Ptérine
• Paul Karrer, chimiste qui a effectué des recherches sur les flavines