Triose-phosphate isomérase

Triose-phosphate isomérase
Triose-phosphate isomérase
Vue latérale d'un dimère TPI1.
Vue latérale d'un dimère TPI1.
  N° EC   EC 5.3.1.1
  N° CAS   9024-52-6
  Bases de données
  IntEnz   Vue IntEnz
  BRENDA   Entrée BRENDA
  IUBMB   5.3.1.1 à l'IUBMB
  KEGG   Entrée KEGG
  MetaCyc   Voie métabolique
  PRIAM   Profil
  PDB   Structures
  GO   AmiGO / EGO

La triose-phosphate isomérase (TPI) est une enzyme intervenant dans la 5e étape de la glycolyse pour catalyser l'isomérisation réversible de la dihydroxyacétone phosphate (DHAP) en D-glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P) :

Dihydroxyacetonphosphat Skelett.svg    \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}    D-Glycerinaldehyd-3-phosphat Skelett.svg
Dihydroxyacétone phosphate   D-glycéraldéhyde-3-phosphate

Ainsi, chaque molécule de β-D-fructose-1,6-diphosphate métabolisée par la glycolyse donne en fin de compte deux molécules de D-glycéraldéhyde-3-phosphate.

La TPI est un dimère de deux sous-unités identiques d'environ 250 acides aminés. Elle a été trouvée dans presque tous les organismes dans laquelle elle a été recherché, des bactéries aux animauxs en passant par les végétaux et les mycètes. Seules quelques bactéries qui ne possèdent pas le matériel enzymatique nécessaire à la glycolyse ne disposent pas non plus de TPI, par exemple le genre ureaplasma.

Cette enzyme est très efficace, accélérant la réaction plusieurs milliards de fois par rapport à sa vitesse naturelle : la vitesse de cette réaction n'est limitée que par celle à laquelle substrats et produits peuvent circuler autour du site actif.


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Contenu soumis à la licence CC-BY-SA. Source : Article Triose-phosphate isomérase de Wikipédia en français (auteurs)

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